Impacto de la complexación de proteínas en la resistencia a la digestión y las propiedades biofuncionales de la lactoferrina

La lactoferrina (Lf), una glicoproteína que se une al hierro, es ampliamente reconocida por sus diversas actividades biológicas, como promover el crecimiento celular, modular el sistema inmunológico y exhibir propiedades antimicrobianas. Una característica principal de la Lf es su capacidad de unirse a la α-lactoalbúmina (α-Lac), una proteína que se encuentra en la leche. El objetivo del presente estudio fue evaluar si Lf forma complejos con α-Lac y proteínas o péptidos derivados del hidrolizado de proteína de suero (WPH) y leche en polvo bovina descremada (MP), y cómo estos complejos afectan la resistencia de Lf a la digestión y su bioactividad en células epiteliales intestinales humanas (HIEC) y células Caco-2 diferenciadas. Para probar esta hipótesis, Lf se combinó con α-Lac, WPH o MP. Se realizaron varios ensayos para evaluar los efectos de las diferentes combinaciones de proteínas en las bioactividades de Lf y sus mezclas en células HIEC y Caco-2. Los hallazgos fueron los siguientes:

1. Lf formó con éxito complejos con α-Lac, así como con proteínas y péptidos derivados de WPH y MP.
2. En comparación con Lf por sí sola, Lf en estos complejos demostró una resistencia mejorada a la digestión in vitro.
3. La formación de complejos proteicos no alteró la unión de Lf a su receptor o su captación por HIEC.
4. Las bioactividades de Lf, incluyendo su papel en la proliferación y diferenciación celular, reduciendo la permeabilidad celular a través de la regulación de proteínas de unión estrecha, modulación inmune (a través de la regulación de IL-18), inhibiendo el crecimiento de Escherichia coli enteropatógena y modulando las respuestas inmunes a la infección por EPEC, no se vieron afectadas por la formación de complejos proteicos.

En conclusión, Lf forma complejos con α-Lac y proteínas/péptidos de WPH y MP, y este proceso no disminuye la funcionalidad de Lf en términos de bioactividades o resistencia a la digestión.

Comentario de la columnista de SuppBase Alice Winters:

Este estudio destaca un aspecto clave de la versatilidad de la lactoferrina (Lf): su capacidad para formar complejos con varias proteínas de la leche, como la α-lactoalbúmina (α-Lac) y los componentes del hidrolizado de proteína de suero (WPH) y la leche bovina en polvo sin grasa (MP). Estos complejos aumentan significativamente la resistencia de Lf a la digestión gastrointestinal, lo que podría ser valioso para mejorar su biodisponibilidad cuando se incluye en suplementos dietéticos. Sin embargo, la verdadera importancia radica en la confirmación de que estos complejos proteicos no comprometen las bioactividades centrales de Lf, que incluyen la modulación inmunológica, la acción antimicrobiana y la promoción de la proliferación celular. Desde una perspectiva de formulación, esto podría tener implicaciones importantes tanto para las industrias de alimentos funcionales como para las de suplementos, donde la creación de formas más biodisponibles de proteínas bioactivas es una búsqueda continua. Al formar complejos estables, Lf puede mantener su eficacia al mismo tiempo que es más resistente en el tracto digestivo, mejorando así su potencial terapéutico. Es importante destacar que el hecho de que la formación de complejos no altere la capacidad de Lf para unirse a su receptor o ingresar a las células intestinales indica que la función biológica de la proteína permanece intacta, incluso en una forma modificada. El estudio también destaca la solidez de las bioactividades de Lf frente a la formación de complejos con otras proteínas de la leche. Su capacidad para regular las funciones inmunitarias a través de IL-18, promover la expresión de proteínas de unión estrecha para reducir la permeabilidad celular e inhibir el crecimiento de bacterias dañinas como Escherichia coli indica el potencial de Lf como ingrediente multifuncional en productos nutracéuticos destinados a mejorar la salud intestinal y las respuestas inmunitarias. Sin embargo, este estudio no está exento de limitaciones. Si bien establece que la formación de complejos no altera las funciones de Lf, el entorno in vitro utilizado en los experimentos no replica por completo la complejidad del sistema digestivo humano. Sería necesaria una mayor investigación in vivo para confirmar la estabilidad a largo plazo y los efectos de los complejos de Lf en escenarios de digestión del mundo real. Además, si bien una mayor resistencia a la digestión es un beneficio clave, se debe considerar la viabilidad de implementar dichos complejos proteicos en productos comercialmente viables sin afectar el sabor, la textura o la rentabilidad. Otro aspecto crucial que aborda el estudio es la aplicación de esta investigación para quienes buscan aprovechar todo el potencial de la Lf en el apoyo inmunológico o en suplementos para la salud intestinal. Dado su papel en la modulación de las funciones de la barrera intestinal y las respuestas inmunológicas, la Lf tiene un potencial significativo para los consumidores que buscan apoyar la salud intestinal, especialmente en condiciones en las que el equilibrio microbiano es una preocupación. En última instancia, si bien esta investigación arroja luz sobre los aspectos técnicos de la bioactividad de la Lf en formas complejadas, una mayor exploración de cómo estos hallazgos se traducen en productos de salud para el consumidor determinará si esta forma de lactoferrina se puede comercializar de manera efectiva. El avance continuo en las estrategias de complejación de proteínas y péptidos es algo que hay que tener en cuenta, ya que es prometedor no solo para mejorar la digestión y la absorción, sino también para optimizar los beneficios para la salud en una amplia gama de p funcionales.